Complexul legat de inhibitor se formează în cea mai mare parte sub concentrații mari de substrat, iar complexul ES-I nu poate elibera produsul în timp ce inhibitorul este legat, rezultând astfel Vmax redus. … Astfel, în mod paradoxal, inhibiția necompetitivă scade atât Vmax, cât și crește afinitatea unei enzime pentru substratul său.
Cum afectează inhibitorul necompetitiv Vmax?
Când se adaugă un inhibitor necompetitiv , Vmax este modificat, în timp ce Km rămâne neschimbat. Conform graficului Lineweaver-Burk, Vmax este redus în timpul adăugării unui inhibitor necompetitiv, care este prezentat în grafic printr-o modificare atât a pantei, cât și a intersecției în y atunci când este adăugat un inhibitor necompetitiv.
De ce este Vmax scăzut în inhibiția necompetitivă?
Pentru inhibitorul competitiv, Vmax este același ca pentru enzima normală, dar Km este mai mare. Pentru inhibitorul necompetitiv, Vmax este mai mic decât pentru enzima normală, dar Km este același. … Substratul suplimentar face ca moleculele substratului să fie suficient de abundente pentru a „învinge” în mod constant moleculele inhibitoare la enzimă.
De ce Km și Vmax scad atunci când se adaugă un inhibitor necompetitiv?
Inhibitorii necompetitivi se leagă numai de complexul enzimă-substrat, nu de enzima liberă, și scad atât kcat, cât și Km (scăderea Km rezultă din faptul că prezența lor trage sistemul departe de la enzima liberă spre complexul enzimă-substrat).
Ce înseamnă o scădere a Vmax?
Un Vmax mai mic înseamnă că enzima funcționează în condiții suboptimale.
